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dc.creatorMajmudar, Chinmay Y.
dc.creatorHøjfeldt, Jonas W.
dc.creatorArevang, Carl J.
dc.creatorPomerantz, William C.
dc.creatorGagnon, Jessica K.
dc.creatorSchultz, Pamela J.
dc.creatorCesa, Laura C.
dc.creatorDoss, Conor H.
dc.creatorRowe, Steven P.
dc.creatorVásquez Chaves, Víctor
dc.creatorTamayo Castillo, Giselle
dc.creatorCierpicki, Tomasz
dc.creatorBrooks, Charles L. III
dc.creatorSherman, David H.
dc.creatorMapp, Anna K.
dc.date.accessioned2023-01-02T20:03:38Z
dc.date.available2023-01-02T20:03:38Z
dc.date.issued2012-10-08
dc.identifier.citationhttps://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.201206815es_ES
dc.identifier.issn1521-3757
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/10669/87973
dc.description.abstractAlthough there have been recent notable successes in thediscovery of ligands that target stable, high-affinity protein-protein interactions (PPIs), the transient and moderateaffinity PPIs that underpin many fundamental cellularprocesses have proven to be far less tractable for liganddiscovery.[1]Prime examples of this are the dynamic com-plexes formed between DNA-bound transcriptional activa-tors and coactivators that are part of eukaryotic transcriptioninitiation.es_ES
dc.language.isoenges_ES
dc.sourceAngewandte Chemie, vol.51(45), pp.11258-11262.es_ES
dc.subjectCoaktivatorenes_ES
dc.subjectDepsidees_ES
dc.subjectInhibitorenes_ES
dc.subjectProtein-Protein-Wechselwirkungenes_ES
dc.subjectSekikasäurees_ES
dc.titleSekikaic Acid and Lobaric Acid Target a Dynamic Interface of the Coactivator CBP/p300es_ES
dc.typeartículo originales_ES
dc.identifier.doi10.1002/ange.201206815
dc.description.procedenceUCR::Vicerrectoría de Docencia::Ciencias Básicas::Facultad de Ciencias::Escuela de Químicaes_ES


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